植物及微生物酶最适pH多在4．5～6．5左右

植物及微生物酶最适pH多在4．5～6．5左右
PH的影响
　　酶蛋白分子含有许多可离解的基团，其离解程度因pH而异。在组成酶活性中心的必需基团游离最好时的pH介质中，酶的活性中心极易形成，所以酶的活性最大。pH可以对酶，也可以对酶一底物复合物，或既对酶又对酶一底物复合物均发生影响，甚至影响辅酶(基)的解离状态，从而影响酶的活性。过酸或过碱均可导致酶蛋白变性而丧失活性。
　　pH也影响底物分子中与酶结合或受酶催化的基团的解离，影响底物对酶的诱导结合，从而影响酶的催化活性。
　　总之，酶蛋白变性最少，组成活性中心的必需基团解离最多，形成活性中心的条件最完备，底物能与酶结合的基团解离得最好，因而催化活性最强的pH为该酶的最适pH。几乎所有的酶都有一个最适pH。一般地说，植物及微生物酶的最适pH多在4．5～6．5左右，动物酶多在6．5～8．0之间。最适pH并非酶的特征性常数，易受多种因素影响而改变。在测定酶活性时，通常总是以酶的最适pH作为检测条件，但酶贮存于最适pH时，并不一定比其他pH更稳定。